글리세르알데하이드 3-인산 탈수소효소

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글리세르알데하이드 3-인산 탈수소효소
식별자
EC 번호1.2.1.12
데이터베이스
IntEnzIntEnz view
BRENDABRENDA entry
ExPASyNiceZyme view
KEGGKEGG entry
MetaCycmetabolic pathway
PRIAMprofile
PDB 구조RCSB PDB PDBj PDBe PDBsum

글리세르알데하이드 3-인산 탈수소효소(영어: glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, GAPDH) (EC 1.2.1.12)는 해당과정의 6번째 단계를 촉매하는 약 37 kDa의 효소로, 글리세르알데하이드 3-인산을 1,3-비스포스포글리세르산으로 전환시키는 가역적인 반응을 촉매한다. 글리세르알데하이드 3-인산 탈수소효소는 오랫동안 확립되어 온 대사적인 기능 외에도, 전사 활성화, 아폽토시스의 개시,[1] 소포체에서 골지체로의 소포 이동, 고속축삭수송 또는 축삭수송[2]을 포함한 몇 가지 비대사적인 과정과 관련되어 있다. 정소에서 정소-특이적 동질효소인 GAPDHS가 발현된다.

구조[편집]

정상적인 세포 조건 하에서, 세포질의 글리세르알데하이드 3-인산 탈수소효소는 주로 사량체로 존재한다. 글리세르알데하이드 3-인산 탈수소효소는 각각의 단일 촉매 싸이올기를 함유하고 있고 효소의 촉매 기능에 결정적인 4개의 동일한 37 kDa 소단위체로 구성된다.[3][4] 핵의 글리세르알데하이드 3-인산 탈수소효소는 pH 8.3~8.7의 등전점(pI)를 증가시켰다.[4] 주목할 점은, 효소 활성 부위의 시스테인 잔기 Cys152는 산화 스트레스에 의한 아폽토시스의 유도에 필요하다.[4] 특히 세포질의 글리세르알데하이드 3-인산 탈수소효소의 번역 후 변형은 해당과정 이외의 역할에 기능할 수 있도록 한다.[3]

글리세르알데하이드 3-인산 탈수소효소는 알려지지 않은 스플라이스 변이체로 단일 mRNA 전사체를 생성하는 단일 유전자에 의해 암호화되지만, 아이소 형태는 정자에서만 발현되는 별도의 유전자로서 존재한다.[4]

반응[편집]

글리세르알데하이드 3-인산 탈수소효소에 의한 글리세르알데하이드 3-인산과 1,3-비스포스포글리세르산 간의 상호전환, ΔG'°= 6.3 kJ/mol

글리세르알데하이드 3-인산의 두 단계 전환[편집]

첫 번째 반응은 1번 위치에서 글리세르알데하이드 3-인산의 산화인데, 여기서 알데하이드는 카복실산(ΔG°'=-50 kJ/mol (−12kcal/mol))으로 전환되고 동시에 NAD+는 NADH로 환원된다.

이러한 높은 에너지 방출성의 산화 반응에 의해 방출된 에너지는 무기 인산이 글리세르알데하이드 3-인산 중간생성물로 전달되어 고에너지 인산 화합물인 1,3-비스포스포글리세르산을 형성하는 에너지 흡수성의 두 번째 반응(ΔG°'=+50 kJ/mol (+12kcal/mol))을 유발한다.

이것은 산화와 짝지어진 인산화의 예이고, 전체 반응은 다소 에너지 흡수성(ΔG°'=+6.3 kJ/mol (+1.5))이다. 여기서 에너지 짝지어짐은 글리세르알데하이드 3-인산 탈수소효소에 의해 가능해진다.

메커니즘[편집]

글리세르알데하이드 3-인산 탈수소효소는 이 반응의 두 번째 단계에서 매우 큰 활성화 에너지를 줄이기 위해 공유결합성 촉매 및 일반적 염기 촉매를 사용한다.

1: 산화[편집]

먼저, 글리세르알데하이드 3-인산 탈수소효소의 활성 부위에서 시스테인 잔기는 글리세르알데하이드 3-인산의 카보닐기를 공격하여 헤미싸이오아세탈 중간생성물(공유결합성 촉매)를 생성한다.

헤미싸이오아세탈은 효소의 활성 부위에 있는 히스티딘 잔기에 의해 탈양성자화(일반적 염기 촉매)된다. 탈양성자화는 다음에 생성되는 싸이오에스터 중간체에서 카보닐기의 재형성 및 수소화물 이온의 방출을 촉진합니다.

다음으로 NAD+의 인접한 밀접하게 결합된 분자는 글리세르알데하이드 3-인산으로부터 수소화물 이온을 받아들여 NADH를 형성하는 한편, 글리세르알데하이드 3-인산은 일련의 단계에서 싸이오에스터로 동시에 산화된다.

이 싸이오에스터 종은 글리세르알데하이드 3-인산 탈수소효소가 없을 때 글리세르알데하이드 3-인산이 산화되어 생성되는 카복실산 종보다 에너지가 훨씬 더 높다(덜 안정함). 이 카복실산 종은 에너지 상태가 너무 낮은데 반응의 두 번째 단계(인산화)에 대한 에너지 장벽을 너무 높아지게 만들기 때문에 반응 속도가 너무 느려지게 되고 살아있는 생명체에 불리해진다.

2: 인산화[편집]

NADH는 활성 부위를 떠나고 또 다른 분자의 NAD+의 양전하는 다음 단계 및 최종 단계의 전이 상태에서 음전하의 카보닐 산소를 안정화시킨다. 마지막으로 무기 인산 분자는 싸이오에스터를 공격하고 사면체의 중간생성물을 형성한 다음 붕괴하여 1,3-비스포스포글리세르산 및 효소의 시스테인 잔기의 싸이올기를 방출한다.

조절[편집]

글리세르알데하이드 3-인산 탈수소효소는 다른 자리 입체성 조절의 모르페인(morpheein) 모델을 사용할 수 있다.[5]

기능[편집]

물질대사[편집]

그 이름에서도 알 수 있듯이, 글리세르알데하이드 3-인산 탈수소효소는 글리세르알데하이드 3-인산의 1,3-비스포스포글리세르산으로의 전환을 촉매한다. 이 반응은 진핵세포의 세포질에서 일어나는 에너지와 탄소 분자 공급의 중요한 대사 경로인 포도당의 해당과정의 6번째 단계이다. 전환은 두 단계로 구성되는데, 첫 번째 단계는 열역학적으로 유리한 단계이고, 두 번째 단계는 열역학적으로 불리한 단계이다.

전사 및 아폽토시스[편집]

글리세르알데하이드 3-인산 탈수소효소는 그 자체로 전사를 활성화시킬 수 있다. OCA-S 전사 공동활성화제 복합체는 글리세르알데하이드 3-인산 탈수소효소 및 젖산 탈수소효소를 함유하는 데, 이 두 단백질은 이전에는 대사에만 관여하는 것으로 생각되어 왔다. 글리세르알데하이드 3-인산 탈수소효소는 세포질과 세포핵 사이를 이동하여 대사 상태를 유전자 전사와 연결시킬 수 있다.[6]

2005년에 하라(Hara)외 연구진들은 글리세르알데하이드 3-인산 탈수소효소가 아폽토시스를 일으킨다는 것을 보여주었다. 이것은 제3의 기능은 아니지만, 위에서 서술한 전사 활성화에서와 같이 DNA에 글리세르알데하이드 3-인산 탈수소효소가 결합하는 것에 의해 매개되는 활성으로 볼 수 있다. 이 연구는 글리세르알데하이드 3-인산 탈수소효소가 세포 스트레스에 반응하여 일산화 탄소에 의해 S-나이트로실화되어 유비퀴틴 연결효소인 SIAH1 단백질에 결합하는 것을 입증했다. 복합체는 핵으로 이동하여 SIAH1은 분해를 위해 핵 단백질을 표적으로 하여 조절된 세포 셧다운을 개시한다.[7] 후속 연구에서 연구팀은 파킨슨병을 치료하기 위해 임상적으로 사용된 데프레닐이 S-나이트로실화를 방지함으로써 글리세르알데하이드 3-인산 탈수소효소의 아폽토시스 작용을 강하게 감소시켜 약물로 사용될 수 있음을 보여주었다.[8]

대사 스위치[편집]

글리세르알데하이드 3-인산 탈수소효소는 산화 스트레스 하에서 가역적 대사 스위치로 작용한다.[9] 세포가 산화제에 노출되면 많은 양의 항산화 보조 인자인 NADPH가 필요하다. 세포질에서 NADPH는 여러 효소에 의해 NADP+로부터 환원된다. 오탄당 인산 경로의 첫 번째 단계를 촉매하는 포도당 6-인산 탈수소효소도 NADP+를 NADPH로 환원시킨다. 산화제의 처리는 글리세르알데하이드 3-인산 탈수소효소의 불활성화를 유발한다. 이러한 불활성화는 해당과정에서 오탄당 인산 경로로의 대사 흐름을 일시적으로 다시 지정하여, 세포가 더 많은 NADPH를 생성할 수 있도록 한다.[10] 스트레스 조건에서 NADPH는 글루타레독신 및 싸이오레독신을 포함한 일부 항산화 시스템에 필요하며 글루타싸이온의 재활용에 필수적이다.

소포체로부터 골지체로의 수송[편집]

글리세르알데하이드 3-인산 탈수소효소는 또한 분비된 단백질의 운반 경로의 일부인 소포체에서 골지체로의 소포 수송에 관여하는 것으로 보인다. 글리세르알데하이드 3-인산 탈수소효소는 Rab2에 의해 소포체의 소포소관 클러스터로 모여서 COPI 소포를 형성하는 것을 돕는 것으로 밝혀졌다. 글리세르알데하이드 3-인산 탈수소효소는 Src에 의한 티로신 인산화를 통해 활성화된다.[11]

추가적인 기능[편집]

글리세르알데하이드 3-인산 탈수소효소는 다른 많은 효소들과 마찬가지로 여러 기능들을 가지고 있다. 해당과정의 6번째 단계를 촉매하는 것 외에도 최근의 연구 결과들은 글리세르알데하이드 3-인산 탈수소효소가 다른 세포 과정들에 관여하는 것으로 나타나고 있다. 글리세르알데하이드 3-인산 탈수소효소는 세포의 철 항상성,[12] 특히 세포 내 불안정한 헴에 대한 샤페론 단백질을 유지하는 맥락에서 더 높은 차수의 다기능성을 나타내는 것으로 설명되었다.[13] 이것은 연구자들에게는 놀라운 일이었지만, 새로운 단백질을 처음부터 진화시키는 대신 기존의 단백질을 재사용하고 적응시키는 것은 진화적으로 의미가 있다.

부하 조절로 사용[편집]

글리세르알데하이드 3-인산 탈수소효소는 대부분의 조직과 세포에서 안정적이고 구성적으로 발현되기 때문에 하우스키핑 유전자로 간주된다. 이러한 이유로 글리세르알데하이드 3-인산 탈수소효소는 생물학적 연구자들에 의해 웨스턴 블롯의 부하 조절 및 qPCR의 조절 수단으로 일반적으로 사용된다. 그러나 연구자들은 특정 조건 하에서 글리세르알데하이드 3-인산 탈수소효소의 다른 조절을 보고했다.[14] 예를 들어, 전사인자 MZF1은 글리세르알데하이드 3-인산 탈수소효소 유전자를 조절하는 것으로 나타났다.[15] 저산소증은 또한 글리세르알데하이드 3-인산 탈수소효소를 강력하게 상향 조절한다.[16] 따라서 글리세르알데하이드 3-인산 탈수소효소를 부하 조절로 사용하는 것은 신중하게 고려되어야 한다.

세포에서의 분포[편집]

해당과정의 모든 과정은 세포질에서 일어나며 글리세르알데하이드 3-인산 탈수소효소는 해당과정의 6번째 단계의 반응을 촉매한다. 적혈구에서 글리세르알데하이드 3-인산 탈수소효소 및 다른 해당과정의 효소들은 세포막 내부의 복합체에 모인다. 이러한 과정은 인산화 및 산소화에 의해 조절되는 것으로 보인다.[17] 해당과정의 여러 효소들이 서로 가까이 모여 있으면 포도당 분해의 전체 속도가 크게 증가할 것으로 예상된다. 최근의 연구에 의하면 글리세르알데하이드 3-인산 탈수소효소가 세포막 외부에 철 의존적 방식으로 발현되며, 세포성 철 항상성 유지에 역할을 하는 것으로 밝혀졌다.[18][19]

임상적 중요성[편집]

암[편집]

글리세르알데하이드 3-인산 탈수소효소는 피부 흑색종과 같은 다수의 사람의 암에서 과발현되며, 이의 발현은 종양의 진행과 양의 상관관계가 있다.[20][21] 이의 해당과정 및 항아폽톱시스 기능은 종양 세포의 증식 및 보호에 기여하며 발암을 촉진한다. 특히 글리세르알데하이드 3-인산 탈수소효소는 스핑고지질인 세라마이드를 자극하는 화학요법 약물에 의해 유도된 텔로미어의 단축을 방지한다. 한편, 산화 스트레스와 같은 조건은 글리세르알데하이드 3-인산 탈수소효소의 기능을 손상시켜 세포의 노화 및 사망으로 이어지게 한다.[4] 또한, 글리세르알데하이드 3-인산 탈수소효소의 고갈은 종양 세포의 생물학적 노화를 유도하기 때문에 종양의 성장을 제어하기 위한 세로운 치료 전략으로 제시되었다.[22]

신경변성[편집]

글리세르알데하이드 3-인산 탈수소효소는 주로 그 질환 또는 장애에 특이적인 다른 단백질과의 상호작용을 통해 몇몇 퇴행성 신경질환 및 장애와 연관되어 있다. 이러한 상호작용은 에너지 대사뿐만 아니라 글리세르알데하이드 3-인산 탈수소효소의 다른 기능에도 영향을 줄 수 있다.[3] 예를 들어, 아밀로이드 베타 전구체 단백질과 글리세르알데하이드 3-인산 탈수소효소의 상호작용은 세포골격 또는 막수송과 관련된 기능을 방해할 수 있는 반면, 헌팅틴과의 상호작용은 아폽토시스, 핵의 tRNA 수송, DNA 복제, DNA 복구와 관련된 기능을 방해할 수 있다. 또한 글리세르알데하이드 3-인산 탈수소효소의 핵 전위는 파킨슨병에서 보고되었으며, 라사길린과 같은 몇몇 항아폽토시스성 파킨슨병 약물은 글리세르알데하이드 3-인산 탈수소효소의 핵 전위를 방지하는 기능을 한다. 저(低)대사가 파킨슨병의 한 기여자일 수 있다고 제안되었지만, 신경 퇴행성 질환에 글리세르알데하이드 3-인산 탈수소효소 관여의 기본 메커니즘은 명확하게 남아 있다.[23] 글리세르알데하이드 3-인산 탈수소효소 유전자의 5' UTR에서 SNP rs3741916은 후기 발병 알츠하이머병과 관련될 수 있다.[24]

상호작용[편집]

단백질 결합 파트너[편집]

글리세르알데하이드 3-인산 탈수소효소는 다음과 같은 물질들과 단백질-단백질 상호작용을 통해 여러 가지 생물학적 기능에 참여한다.

핵산 결합 파트너[편집]

글리세르알데하이드 3-인산 탈수소효소는 단일 가닥 RNA[27] 및 DNA와 결합하고, 다음과 같은 다수의 핵산 결합 파트너가 확인되었다.[4]

저해제[편집]

같이 보기[편집]

각주[편집]

  1. ↑ Tarze A, Deniaud A, Le Bras M, Maillier E, Molle D, Larochette N, Zamzami N, Jan G, Kroemer G, Brenner C (April 2007). “GAPDH, a novel regulator of the pro-apoptotic mitochondrial membrane permeabilization”. 《Oncogene》 26 (18): 2606–20. doi:10.1038/sj.onc.1210074. PMID 17072346. 
  2. ↑ Zala D, Hinckelmann MV, Yu H, Lyra da Cunha MM, Liot G, Cordelières FP, Marco S, Saudou F (January 2013). “Vesicular glycolysis provides on-board energy for fast axonal transport”. 《Cell》 152 (3): 479–91. doi:10.1016/j.cell.2012.12.029. PMID 23374344. 
  3. ↑ 가 나 다 라 마 바 사 Tristan C, Shahani N, Sedlak TW, Sawa A (February 2011). “The diverse functions of GAPDH: views from different subcellular compartments”. 《Cellular Signalling》 23 (2): 317–23. doi:10.1016/j.cellsig.2010.08.003. PMC 3084531. PMID 20727968. 
  4. ↑ 가 나 다 라 마 바 사 아 자 차 카 타 파 하 거 너 더 러 머 Nicholls C, Li H, Liu JP (August 2012). “GAPDH: a common enzyme with uncommon functions”. 《Clinical and Experimental Pharmacology & Physiology》 39 (8): 674–9. doi:10.1111/j.1440-1681.2011.05599.x. PMID 21895736. 
  5. ↑ Selwood T, Jaffe EK (March 2012). “Dynamic dissociating homo-oligomers and the control of protein function”. 《Archives of Biochemistry and Biophysics》 519 (2): 131–43. doi:10.1016/j.abb.2011.11.020. PMC 3298769. PMID 22182754. 
  6. ↑ Zheng L, Roeder RG, Luo Y (July 2003). “S phase activation of the histone H2B promoter by OCA-S, a coactivator complex that contains GAPDH as a key component”. 《Cell》 114 (2): 255–66. doi:10.1016/S0092-8674(03)00552-X. PMID 12887926. 
  7. ↑ Hara MR, Agrawal N, Kim SF, Cascio MB, Fujimuro M, Ozeki Y, Takahashi M, Cheah JH, Tankou SK, Hester LD, Ferris CD, Hayward SD, Snyder SH, Sawa A (July 2005). “S-nitrosylated GAPDH initiates apoptotic cell death by nuclear translocation following Siah1 binding”. 《Nature Cell Biology》 7 (7): 665–74. doi:10.1038/ncb1268. PMID 15951807. 
  8. ↑ Hara MR, Thomas B, Cascio MB, Bae BI, Hester LD, Dawson VL, Dawson TM, Sawa A, Snyder SH (March 2006). “Neuroprotection by pharmacologic blockade of the GAPDH death cascade”. 《Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America》 103 (10): 3887–9. doi:10.1073/pnas.0511321103. PMC 1450161. PMID 16505364. 
  9. ↑ Agarwal AR, Zhao L, Sancheti H, Sundar IK, Rahman I, Cadenas E (November 2012). “Short-term cigarette smoke exposure induces reversible changes in energy metabolism and cellular redox status independent of inflammatory responses in mouse lungs”. 《American Journal of Physiology. Lung Cellular and Molecular Physiology》 303 (10): L889–98. doi:10.1152/ajplung.00219.2012. PMID 23064950. 
  10. ↑ Ralser M, Wamelink MM, Kowald A, Gerisch B, Heeren G, Struys EA, Klipp E, Jakobs C, Breitenbach M, Lehrach H, Krobitsch S (2007). “Dynamic rerouting of the carbohydrate flux is key to counteracting oxidative stress”. 《Journal of Biology》 6 (4): 10. doi:10.1186/jbiol61. PMC 2373902. PMID 18154684. 
  11. ↑ Tisdale EJ, Artalejo CR (June 2007). “A GAPDH mutant defective in Src-dependent tyrosine phosphorylation impedes Rab2-mediated events”. 《Traffic》 8 (6): 733–41. doi:10.1111/j.1600-0854.2007.00569.x. PMC 3775588. PMID 17488287. 
  12. ↑ Boradia VM, Raje M, Raje CI (December 2014). “Protein moonlighting in iron metabolism: glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase (GAPDH)”. 《Biochemical Society Transactions》 42 (6): 1796–801. doi:10.1042/BST20140220. PMID 25399609. 
  13. ↑ Sweeny EA, Singh AB, Chakravarti R, Martinez-Guzman O, Saini A, Haque MM, 외. (July 2018). “Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase is a chaperone that allocates labile heme in cells”. 《The Journal of Biological Chemistry》 293 (37): 14557–14568. doi:10.1074/jbc.RA118.004169. PMC 6139559. PMID 30012884. 
  14. ↑ Barber RD, Harmer DW, Coleman RA, Clark BJ (May 2005). “GAPDH as a housekeeping gene: analysis of GAPDH mRNA expression in a panel of 72 human tissues”. 《Physiological Genomics》 21 (3): 389–95. CiteSeerX 10.1.1.459.7039. doi:10.1152/physiolgenomics.00025.2005. PMID 15769908. 
  15. ↑ Piszczatowski RT, Rafferty BJ, Rozado A, Tobak S, Lents NH (August 2014). “The glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase gene (GAPDH) is regulated by myeloid zinc finger 1 (MZF-1) and is induced by calcitriol”. 《Biochemical and Biophysical Research Communications》 451 (1): 137–41. doi:10.1016/j.bbrc.2014.07.082. PMID 25065746. 
  16. ↑ https://link.springer.com/article/10.1007/s11684-008-0045-7
  17. ↑ Campanella ME, Chu H, Low PS (February 2005). “Assembly and regulation of a glycolytic enzyme complex on the human erythrocyte membrane”. 《Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America》 102 (7): 2402–7. doi:10.1073/pnas.0409741102. PMC 549020. PMID 15701694. 
  18. ↑ Sirover MA (December 2014). “Structural analysis of glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase functional diversity”. 《The International Journal of Biochemistry & Cell Biology》 57: 20–6. doi:10.1016/j.biocel.2014.09.026. PMC 4268148. PMID 25286305. 
  19. ↑ 가 나 Kumar S, Sheokand N, Mhadeshwar MA, Raje CI, Raje M (January 2012). “Characterization of glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase as a novel transferrin receptor”. 《The International Journal of Biochemistry & Cell Biology》 44 (1): 189–99. doi:10.1016/j.biocel.2011.10.016. PMID 22062951. 
  20. ↑ Ramos D, Pellín-Carcelén A, Agustí J, Murgui A, Jordá E, Pellín A, Monteagudo C (January 2015). “Deregulation of glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase expression during tumor progression of human cutaneous melanoma”. 《Anticancer Research》 35 (1): 439–44. PMID 25550585. 
  21. ↑ Wang D, Moothart DR, Lowy DR, Qian X (2013). “The expression of glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase associated cell cycle (GACC) genes correlates with cancer stage and poor survival in patients with solid tumors”. 《PLOS ONE》 8 (4): e61262. doi:10.1371/journal.pone.0061262. PMC 3631177. PMID 23620736. 
  22. ↑ Phadke M, Krynetskaia N, Mishra A, Krynetskiy E (July 2011). “Accelerated cellular senescence phenotype of GAPDH-depleted human lung carcinoma cells”. 《Biochemical and Biophysical Research Communications》 411 (2): 409–15. doi:10.1016/j.bbrc.2011.06.165. PMC 3154080. PMID 21749859. 
  23. ↑ 가 나 다 Mazzola JL, Sirover MA (October 2002). “Alteration of intracellular structure and function of glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase: a common phenotype of neurodegenerative disorders?”. 《Neurotoxicology》 23 (4–5): 603–9. doi:10.1016/s0161-813x(02)00062-1. PMID 12428732. 
  24. ↑ Allen M, Cox C, Belbin O, Ma L, Bisceglio GD, Wilcox SL, Howell CC, Hunter TA, Culley O, Walker LP, Carrasquillo MM, Dickson DW, Petersen RC, Graff-Radford NR, Younkin SG, Ertekin-Taner N (January 2012). “Association and heterogeneity at the GAPDH locus in Alzheimer's disease”. 《Neurobiology of Aging》 33 (1): 203.e25–33. doi:10.1016/j.neurobiolaging.2010.08.002. PMC 3017231. PMID 20864222. 
  25. ↑ Raje CI, Kumar S, Harle A, Nanda JS, Raje M (February 2007). “The macrophage cell surface glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase is a novel transferrin receptor”. 《The Journal of Biological Chemistry》 282 (5): 3252–61. doi:10.1074/jbc.M608328200. PMID 17121833. 
  26. ↑ Secreted multifunctional Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase sequesters lactoferrin and iron into cells via a non-canonical pathway. Anoop S. Chauhan, Pooja Rawat, Himanshu Malhotra, Navdeep Sheokand, Manoj Kumar, Anil Patidar, Surbhi Chaudhary, Priyanka Jakhar, Chaaya I. Raje and Manoj Raje Scientific Reports 5, 18465; doi:10.1038/srep18465 (2015)
  27. ↑ White MR, Khan MM, Deredge D, Ross CR, Quintyn R, Zucconi BE, Wysocki VH, Wintrode PL, Wilson GM, Garcin ED (January 2015). “A dimer interface mutation in glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase regulates its binding to AU-rich RNA”. 《The Journal of Biological Chemistry》 290 (3): 1770–85. doi:10.1074/jbc.M114.618165. PMC 4340419. PMID 25451934. 

더 읽을거리[편집]

외부 링크[편집]

  • PDBe-KB provides an overview of all the structure information available in the PDB for Human Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase
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